Das Eiweiß eines rohen Eies ist klar. Es enthält das Protein Albumin. Beim Kochen wird es undurchsichtig und es entsteht Was passiert bei molekularem l?

Wenn rohes Eiweiß erhitzt wird, durchläuft das Protein Albumin einen Prozess namens Denaturierung. Dies bedeutet, dass die Struktur des Proteins verändert wird, wodurch es undurchsichtig und fest wird.

Die Denaturierung von Albumin wird durch das Aufbrechen von Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbindungen innerhalb des Proteinmoleküls verursacht. Diese Bindungen halten das Protein in seiner ursprünglichen Form, und wenn sie aufgebrochen werden, entfaltet sich das Protein und wird flexibler.

Die entfalteten Proteinmoleküle lagern sich dann zusammen und bilden ein Netzwerk, das Wassermoleküle einfängt. Dieses Netzwerk verleiht gekochtem Eiweiß sein charakteristisches undurchsichtiges Aussehen und seine feste Textur.

Die Temperatur, bei der Albumin denaturiert, hängt vom pH-Wert der Lösung ab. In einer neutralen Lösung denaturiert Albumin bei etwa 68 °C (155 °F). Die Denaturierungstemperatur kann jedoch gesenkt werden, indem entweder der pH-Wert erhöht oder gesenkt wird.

Beispielsweise denaturiert Albumin in einer sauren Lösung bei einer niedrigeren Temperatur als in einer neutralen Lösung. Dies liegt daran, dass die Wasserstoffionen in einer sauren Lösung die Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb des Proteinmoleküls schwächen, wodurch es anfälliger für Denaturierung wird.

Umgekehrt denaturiert Albumin in einer basischen Lösung bei einer höheren Temperatur als in einer neutralen Lösung. Dies liegt daran, dass die Hydroxidionen in einer basischen Lösung die Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb des Proteinmoleküls stärken und es so widerstandsfähiger gegen Denaturierung machen.

Die Denaturierung von Albumin ist ein wichtiger Prozess beim Kochen. Dadurch wird das Eiweiß fester, der Pudding wird dicker und Baiser bilden sich.